1. Introduction

La pepsine est une enzyme qui peut favoriser la digestion des protéines dans les aliments. Son principe est le pepsinogène, qui est sécrété par les principales cellules de l'estomac. Sous l'action de l'acide gastrique, le pepsinogène peut former de la pepsine et atteindre l'objectif de digestion des protéines dans les aliments. Pour les patients souffrant de gastrite et d'ulcère gastrique, il y a un manque de pepsine dans le corps. La raison principale est que la teneur en acide gastrique est trop faible pour convertir le pepsinogène en pepsine, ce qui affecte la digestion et l'absorption des protéines, entraînant une indigestion, des ballonnements, des régurgitations acides, des éructations et d'autres symptômes.

Le dosage de la pepsine peut être utilisé pour identifier l'hypoacidose neurogène. Lorsqu'il y a trop peu ou manque de pepsine, la teneur en pepsine dans le premier est parfois normale, tandis que le second manque à la fois d'acide chlorhydrique et de pepsine. On pense généralement que l'hypoacidose gastrique est causée par de graves modifications organiques de la muqueuse gastrique, en particulier pour l'anémie pernicieuse, l'acidose et la sécrétion de pepsine. La sécrétion de pepsine chez les patients atteints de gastrite chronique, de dilatation gastrique chronique et de duodénite chronique est souvent réduite. En général, l'activité de la pepsine est augmentée chez les patients présentant une forte sécrétion d'acide gastrique. En 1836, (Theodor Schwann) a découvert une sorte d'enzyme qui peut participer à la digestion dans la recherche du processus de digestion, et l'a nommée pepsine. La pepsine est également la première enzyme obtenue à partir d'animaux.

La seule enzyme protéolytique dans l'estomac. La valeur de pH optimale est de 1,5 ~ 2.0. La partie principale de l'action de la pepsine est la liaison peptidique composée d'acides aminés aromatiques ou acides. Cette enzyme est synthétisée par les principales cellules de la glande gastrique et sécrétée sous forme de granules de zymogène. Après avoir été activé par l'acide chlorhydrique dans le suc gastrique, il a la capacité de digérer les protéines. La pepsine médicinale peut être extraite de l'estomac des porcs, des bovins et des moutons et utilisée pour l'indigestion.

2. Fonction principale

La pepsine est sécrétée par les principales cellules du fundus gastrique et est activée en pepsine dans des conditions de pH 1,5 ~ 5.0. Il décompose la protéine en peptides, et une partie de celle-ci est décomposée en tyrosine, phénylalanine et autres acides aminés. Le dosage de la pepsine dans le suc gastrique permet de distinguer l'hypoacidose neurogène de l'hypoacidose gastrique. Lorsque l'acide gastrique est trop faible ou insuffisant, la teneur en pepsine du premier est parfois normale, tandis que le second manque à la fois d'acide chlorhydrique et de pepsine. On pense généralement que l'hypoacidose gastrique est causée par de graves modifications organiques de la muqueuse gastrique, en particulier pour l'anémie pernicieuse, l'acidose et la sécrétion de pepsine. La sécrétion de pepsine chez les patients atteints de gastrite chronique, de dilatation gastrique chronique et de duodénite chronique est souvent réduite.

3.Demande

En général, l'activité de la pepsine augmente chez les patients présentant une forte sécrétion d'acide gastrique, comme l'ulcère duodénal. En 1836, Theodor Schwann découvre une substance qui pourrait participer à la digestion lors de ses recherches sur la digestion, et la nomme pepsine. La pepsine est également la première enzyme obtenue à partir d'animaux. La seule enzyme protéolytique dans l'estomac. La valeur de pH optimale est 1-2. La partie principale de l'action de la pepsine est la liaison peptidique composée d'acides aminés aromatiques ou acides. Cette enzyme est synthétisée par les principales cellules de la glande gastrique et sécrétée sous forme de granules de zymogène. Après avoir été activé par l'acide chlorhydrique dans le suc gastrique, il a la capacité de digérer les protéines. La pepsine médicinale peut être extraite de l'estomac de porc et utilisée pour l'indigestion. Ce médicament est interdit pour l'ulcère peptique.

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4. Norme de qualité

Articles	spécification
Apparence	poudre jaune clair
Dosage (base sèche)	98.~102,0 %
Dosage (base sèche)	98,5~100,0 % (CLHP)
Odeur	Odeur neutre
Teneur en eau	Inférieur ou égal à 2,0 pour cent
Métaux lourds (comme Pb)	<10ppm
Le solvant résiduel	Inférieur ou égal à 0,1 %
Ion Phosphate(P)	Inférieur ou égal à 5 ppm
Chlorure(Cl)	Inférieur ou égal à 0,02 %
Sulfate(SO4)	Inférieur ou égal à 0,02 %

5.Méthode d'analyse

1. Prenez six tubes à essai, dont trois sont précisément additionnés de 1 ml de la solution de référence, et les trois autres sont précisément additionnés de 1 ml de la solution à tester. Mettez-les dans un bain-marie à 37 degrés ± 0.5 degrés, gardez-les au chaud pendant 5 minutes et ajoutez précisément 5 ml de la solution de test d'hémoglobine préchauffée à 37 degrés ± 0.5 degrés, secouez-la vers le haut, chronométrez avec précision et réagissez pendant 10 minutes dans un bain-marie à 37 degrés ± 0,5 degré.

2. Ajoutez immédiatement 5 ml de solution d'acide trichloroacétique à 5 %, secouez-la bien, filtrez-la et prenez le filtrat continu en veille. Prenez deux autres tubes à essai, ajoutez 5 ml de solution de test d'hémoglobine à chaque tube, maintenez-le humide pendant 10 minutes dans un bain-marie à 37 degrés ± 0,5 degré, puis ajoutez précisément 5 ml de solution d'acide trichloroacétique à 5 %. dont l'un ajoute 1 ml de la solution d'essai, l'autre ajoute 1 ml de la solution d'acide chlorhydrique ci-dessus, secouez-le, filtrez-le et prenez le filtrat continu comme témoin à blanc de l'échantillon d'essai et de l'échantillon de contrôle, mesurez l'absorbance à la longueur d'onde de 275 nm selon la spectrophotométrie (Annexe IVA), et calculer la valeur moyenne AS et A, Calculer selon la formule suivante. A × Ws × N Activité protéase par 1 g (unité)=As × W × dix × 181,19 Où AS est l'absorbance moyenne de la substance de référence ; A est l'absorbance moyenne de l'échantillon d'essai ; Ws est la quantité de tyrosine dans chaque 1 ml de la solution de référence, μ g ; W est la quantité d'échantillon de l'article à tester, g ; N est le taux de dilution de l'échantillon à tester.

3. Dans les conditions ci-dessus, il peut catalyser l'hydrolyse de l'hémoglobine pour produire 1 μ La quantité enzymatique de mol tyrosine est une unité d'activité protéase.

6.IR : Disque KBr

7. Stabilité et sécurité

La stabilité:

Stable dans des conditions appropriées (température ambiante). La fiche de données de stabilité est disponible sur demande.
Sécurité:

Selon l'avis GARS (Generally Recognized As Safe) des États-Unis, il est sans danger pour la consommation humaine.

8.Organigramme

9. Commentaires des clients

Nous avons des magasins sur Alibaba, Chemicalbook et LookChem, grâce à des produits de haute qualité et des services sans réserve, nous avons obtenu de nombreux commentaires favorables.

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10.Nos certificats

Au fil des ans, nous nous sommes engagés dans l'optimisation de la fabrication des produits et la mise en place d'un système qualité. Nous avons mis en place le système de gestion de la qualité et obtenu des certificats de celui-ci.

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